酶的竞争性抑制作用及实际应用(酶的竞争性抑制作用的实际应用)

酶的竞争性抑制作用的实际应用

为的禁止性作用主要是促进人体内的消化与儿特点，就是数量较多，实际应用就是用于微生物的发酵的。

酶的竞争性抑制作用机理

竞争性抑制名词解释：

一些抑制剂和底物同时与酶分子相结合，使酶活力降低的一种可逆抑制。

这类抑制剂结构一般与底物不相似，抑制剂和底物与酶的结合部位也可能不同。因此，反应中能形成酶、底物和抑制剂三元复合物。产生抑制的原因是抑制剂与酶的结合，影响了维持酶催化活性所必需的构像或必需的基团。与不加这类抑制剂的酶动力学相比，其米氏常数不变，最大反应速度变小。

抑制程度与抑制剂浓度和酶抑制剂复合物的解离常数有关，而与底物浓度无关。增大底物浓度不能减轻其抑制作

酶的竞争性抑制概念和作用特点

竞争性抑制是指通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

非竞争性抑制（noncompetitiveinhibition）是指抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产生竞争。

反竞争性抑制，是指抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。

关于酶的竞争性抑制作用

1、酶:指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂.大多数由蛋白质组成（少数为RNA）.能在机体中十分温和的条件下,高效率地催化各种生物化学反应,促进生物体的新陈代谢.

2、酶的必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶的必需基团.

3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合,并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（active center）或活性部位（active site).

4、酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前身称为酶原.

5、酶原的激活：使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活.

6．同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方 面都存在明显差异的一组酶.

7、不可逆性抑制：抑制剂与酶的必需基团或活性部位以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析、超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶活力恢复者称为不可逆抑制作用,这种抑制剂叫做不可逆抑制剂.

8、酶的竞争性抑制：抑制剂（I）和底物（S）对游离酶（E）的结合有竞争作用,互相排斥.这种抑制剂称为竞争性抑制剂.

酶的竞争性抑制作用在临床上的应用

竞争性抑制作用（competitive inhibition）指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。

举例：

例如磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似的结构，而对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸是某些细菌合成二氢叶酸的原料，后者能转变为四氢叶酸，它是细菌合成核酸不可缺少的辅酶。由于磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，进而减少菌体内四氢叶酸的合成，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。

酶的竞争性抑制特点

非竞争性抑制是指有些抑制物往往与酶的非活性部位相结合，形成抑制物一酶的络合物后会进一步再与底物结合；或是酶与底物结合成底物一一酶络合物后，其中有部分再与抑制物结合。虽然底物、抑制物和酶的结合无竞争性，但两者与酶结合所形成的中间络合物不能直接生成产物，导致了酶催化反应速率的降低，这种抑制称为非竞争性抑制。

举例说明酶的竞争性抑制作用及其实际应用意义

酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。

其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。

典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。

② 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。

其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。

③ 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。

其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。