胃蛋白酶作用机理(胃蛋白酶作用机理是什么)

胃蛋白酶作用机理是什么

胃蛋白酶能正反馈激活自身分泌的胃液成分胃蛋白酶原。胃蛋白酶原进入胃腔后，在HCl作用下，转变成有活性的胃蛋白酶，已被激活的胃蛋白酶对胃蛋白酶原也有激活作用（正反馈）。正反馈对进行性的增长(或抑制)及分化过程起着重要的作用。

胃蛋白酶的药理作用

胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。

当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。

在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。

随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。 自己都不会查，笨蛋

胃蛋白酶的综述

酸性蛋白酶是指蛋白酶具有较低的最适pH，而不是指酸性基团存在于酶的活性部位，酸性蛋白酶的最适PH在2～4左右。在酶的活性部位中含有一个或更多的羧基.这一类蛋白酶中研究最彻底的是胃蛋白酶.

(1)酸性蛋白酶的pH适应性

酸性蛋白酶的最适pH为2.5 ~5.0，但不同微生物的酶稍有差异

(2)酸性蛋白酶的温度适应性

酸性蛋白酶的适宜温度为30- 50 °C最适作用温度为40。C左右。

在温度较低时，酶活性随温度的上升而增大，在温度达到酶的最适温度后，酶活力随温度升高而急剧下降，失活很快。一般50 。C以下可保持稳定，但随产酶微生物菌种不同而有所差异。

(3)酸性蛋白酶的抑制剂

酸性蛋白酶活性中心含有2个天冬氨酸残基，因此大多数抑制剂可通过酯化作用而迅速使之钝化，使酸性蛋白酶失活。酸性蛋白酶-一般对重氮化合物、十二烷基硫酸钠(SDS)以及1，2-环-3-对硝基苯氧基丙烷(EPNP)敏感，而对异丙氟磷酸(DFP)、对氯汞苯甲酸(CMB)及乙二胺四乙酸(EDTA)不敏感。

(4)金属离子对酸性蛋白酶的影响

Ag+对酸性蛋白酶有轻度抑制作用，而Cu2+、Mn2+对其有激活作用

胃蛋白酶的

胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。

主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。

例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。

这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。该酶的最适pH为2左右。

胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。

胃蛋白酶的作用位点

胃液是胃内分泌物的总称，主要组成包括盐酸、胃蛋白酶原、黏液、内因子。

盐酸可以激活胃蛋白酶原，并为胃蛋白酶提供适宜的酸性环境，可以抑制和杀死随食物进入胃内的细菌，进入小肠后还可以促进胰液、胆汁和小肠液的分泌，使食物中的蛋白质变性，易于被消化，与钙和铁结合形成可溶性盐，促进它们的吸收。

胃蛋白酶原被激活后成为胃蛋白酶，能促进蛋白质分解、消化。

胃液覆盖在胃黏膜的表面具有润滑作用，可减少粗糙的食物对胃黏膜的机械损伤，保护黏膜免受胃酸、胃蛋白酶及其它物质损伤。

内因子是由壁细胞分泌的一种糖蛋白，与维生素B12结合，可以保护维生素B12不被小肠内水解酶破坏。