酶剂的作用机理(酶的抑制剂的作用原理)
酶的抑制剂的作用原理
一、酶的作用机理：
催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。
酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。
二、酶的抑制和诱导作用：
酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。该物质即称为酶抑制剂。酶抑制剂对酶有选择性，是研究酶作用机理的重要工具。很多药物，毒物和用于化学战争的毒剂都是酶抑制剂。此外，还有一些具有一定功能的存在于动植物体内的生物大分子也是酶抑制剂。
激酶抑制剂的作用原理
格列卫是治疗慢性粒细胞白血病的基因靶向药物，是一种酪氨酸激酶抑制剂，通过阻断bcr/abl融合基因的磷酸化，抑制ph+白血病细胞的增殖，促进其凋亡而发挥治疗作用，自格列卫应用以来大多数慢性粒细胞白血病患者的生存率得到了提高，慢性粒细胞白血病患者的生存时间已接近同龄正常人。
抑制剂影响酶活性的原理
酶抑制法是利用酶的功能基团受到某种>物质的影响，而导致酶活力降低或丧失作用的现象就行检测的方法。该物质即称为酶抑制剂。酶抑制剂对酶有选择性，是研究酶作用机理的重要工具。
很多药物，毒物和用于化学战争的毒剂都是酶抑制剂。此外，还有一些具有一定功能的存在于动植物体内的生物大分子也是酶抑制剂。 酶受抑制时其蛋白部分并未变性。
酶的激活剂和抑制剂对酶的作用原理
影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。接下来，我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。
1.酶的浓度
假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。
因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。
2.底物浓度
底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。
因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。
3.PH和温度
对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。
因此，PH和温度均影响酶的活性。
4.抑制剂和激活剂
这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。
该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。
因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。
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拓展资料：
酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。
调节酶的浓度
酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。
调节酶的活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
反馈抑制调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
抑制剂可调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
其他调节方式
通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
酶的抑制剂的作用机理
酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
1、酶浓度酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
2、底物浓度在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
3、温度过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
4、pH酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性，影响酶反应速度。
5、激活剂酶的活力可以被某些物质提高，这些物质称为激活剂，在酶促反应体现中加入激活剂可导致反应速率增加。
6、抑制剂能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可以降低酶促反应速度。扩展资料酶促反应主要特性：1、普遍性：（1）、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）。（2）、可以加快化学反应的速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。（3）、作用机理都是降低反应的活化能。（4）、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。2、特殊性：但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质。